Аминокислоты и их биологическая роль¶
Аминокислоты — класс органических соединений, объединяющих в одной молекуле аминогруппу (–NH₂) и карбоксильную группу (–COOH). В биохимии под аминокислотами обычно понимают α-аминокислоты, в которых обе функциональные группы связаны с одним и тем же атомом углерода. Именно они служат мономерами, из которых построены белки всех живых организмов.
¶Строение и свойства
Общая формула α-аминокислоты — R–CH(NH₂)–COOH, где R — боковая цепь (радикал), различная у разных аминокислот. Благодаря наличию кислотной и основной групп аминокислоты амфотерны: в растворе они существуют в виде цвиттер-ионов и обладают буферными свойствами. При определённом значении pH (изоэлектрическая точка) молекула электронейтральна.
За исключением простейшей аминокислоты глицина, все α-аминокислоты хиральны и существуют в виде L- и D-форм. В состав белков входят почти исключительно L-аминокислоты.
¶Классификация
По возможности синтезироваться в организме человека и животных различают:
- Заменимые — синтезируются в достаточных количествах (аланин, аспарагин, глутамин и др.).
- Незаменимые — не синтезируются и должны поступать с пищей (валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, гистидин).
- Условно заменимые — образуются в недостаточном объёме при определённых состояниях (аргинин, тирозин, цистеин).
По свойствам боковых цепей выделяют аминокислоты неполярные (гидрофобные), полярные незаряженные, положительно и отрицательно заряженные. Эта классификация важна для понимания укладки белковой молекулы.
¶Биологическая роль
Аминокислоты выполняют в организме несколько ключевых функций.
Структурная (пластическая). Соединяясь пептидными связями, аминокислоты образуют полипептидные цепи — основу первичной структуры белков. Последовательность аминокислот задаётся генетическим кодом: каждой аминокислоте соответствуют один или несколько триплетов (кодонов) матричной РНК. Из 64 кодонов 61 кодирует аминокислоты, три являются стоп-сигналами.
Каталитическая. Из аминокислотных остатков построены активные центры ферментов, ускоряющих практически все реакции обмена веществ.
Транспортная и регуляторная. Аминокислоты участвуют в переносе веществ (гемоглобин, транспортные белки мембран), в работе гормонов и сигнальных молекул.
Метаболическая. Аминокислоты служат предшественниками многих биологически активных соединений:
| Аминокислота | Производные |
|---|---|
| Триптофан | серотонин, мелатонин, ниацин |
| Тирозин | дофамин, адреналин, тироксин, меланин |
| Глицин | гем, глутатион, креатин |
| Аргинин | оксид азота, мочевина |
| Гистидин | гистамин |
Энергетическая. При избытке или голодании аминокислоты расщепляются с образованием энергии; углеродные скелеты вступают в цикл трикарбоновых кислот, а азот выводится в виде мочевины.
¶Применение
Аминокислоты используются в медицине (парентеральное питание, инфузионные растворы), в пищевой промышленности (усилитель вкуса глутамат натрия, подсластитель аспартам), в спортивном питании и в сельском хозяйстве как кормовые добавки. Отдельные аминокислоты применяются в химическом синтезе и фармацевтике.
¶Значение в питании
Полноценность пищевого белка определяется его аминокислотным составом, прежде всего наличием незаменимых аминокислот. Белки животного происхождения обычно ближе к «идеальному» составу, чем растительные; лимитирующими в растительных продуктах чаще всего оказываются лизин, метионин и триптофан. Недостаток незаменимых аминокислот приводит к нарушению синтеза белка, замедлению роста и обмена веществ.
IRONLIVE — база данных и аналитика по компаниям России.
На главную IRONLIVE →