Гемоглобин: строение и функции¶

Гемоглобин — сложный железосодержащий белок (хромопротеид) класса гемопротеинов, содержащийся в эритроцитах крови позвоночных животных и некоторых беспозвоночных. Основная функция — обратимое связывание молекулярного кислорода и его транспорт от органов дыхания к тканям, а также перенос углекислого газа и регуляция кислотно-основного состояния крови. Молекулярная масса гемоглобина человека составляет около 64 500 дальтон.

¶Строение

Молекула гемоглобина имеет четвертичную структуру и состоит из четырёх полипептидных цепей — глобинов, соединённых в тетрамер. В состав каждой цепи входит небелковая простетическая группа — гем, представляющий собой комплекс протопорфирина IX с ионом двухвалентного железа (Fe²⁺). Именно железо гема способно обратимо присоединять одну молекулу кислорода, образуя оксигемоглобин.

У взрослого человека основной является форма HbA (около 96–98 % всего гемоглобина), состоящая из двух α- и двух β-цепей (α₂β₂). Минорные фракции включают HbA₂ (α₂δ₂, около 2 %) и фетальный гемоглобин HbF (α₂γ₂), преобладающий у плода и новорождённых и обладающий более высоким сродством к кислороду.

¶Гем

Гем построен из атома железа, координированного в центре плоского порфиринового кольца. Четыре пиррольных кольца соединены метиновыми мостиками; железо связано с четырьмя атомами азота. Пятая координационная связь удерживает гем в кармане глобиновой цепи (с остатком гистидина), шестая — свободна для связывания кислорода.

¶Глобин

Белковая часть определяет кооперативный характер связывания кислорода: присоединение первой молекулы O₂ повышает сродство остальных субъединиц (гем-гем взаимодействие). Это отражается S-образной кривой диссоциации оксигемоглобина.

¶Функции

• Транспорт кислорода — от лёгких (или жабр) к тканям.
• Транспорт углекислого газа — частично в виде карбаминогемоглобина (связывание CO₂ с аминогруппами глобина), а также через буферное действие.
• Буферная функция — поддержание постоянства pH крови.
• Депонирование кислорода — в мышцах эту роль выполняет близкий белок миоглобин.

¶Формы и производные

¶Значение и патология

Содержание гемоглобина — важнейший показатель анализа крови: у взрослых мужчин норма примерно 130–160 г/л, у женщин — 120–140 г/л. Снижение уровня ведёт к анемии (малокровию), проявляющейся слабостью, бледностью, одышкой. Причины включают дефицит железа, кровопотерю, нарушение синтеза гема или глобина.

Наследственные нарушения структуры гемоглобина — гемоглобинопатии. Наиболее известны серповидно-клеточная анемия (точечная мутация в β-цепи, заменяющая глутаминовую кислоту на валин) и талассемии, связанные с нарушением синтеза цепей глобина.

Повышенное содержание гемоглобина наблюдается при обезвоживании, хронической гипоксии, некоторых заболеваниях крови. Отравление угарным газом приводит к образованию стойкого карбоксигемоглобина, неспособного переносить кислород, что делает такие состояния опасными для жизни.