Треонин как аминокислота¶

Треонин — одна из двадцати стандартных протеиногенных аминокислот, входящих в состав белков всех живых организмов. Относится к классу полярных незаряженных аминокислот, содержит гидроксильную группу в боковой цепи. Для человека треонин является незаменимой аминокислотой: он не синтезируется в организме и должен поступать с пищей. Наряду с серином и тирозином треонин служит мишенью для фосфорилирования, что делает его важным участником регуляции клеточных процессов.

¶Химическое строение и свойства

Сокращённое обозначение треонина — Thr или T; трёхбуквенный код — Thr, однобуквенный — T. По систематической номенклатуре название соединения — 2-амино-3-гидроксибутановая кислота. Брутто-формула C₄H₉NO₃, молярная масса — около 119,12 г/моль.

Молекула содержит два хиральных центра — α-углеродный атом и β-углеродный атом, несущий гидроксильную группу. Теоретически это даёт четыре стереоизомера, однако в составе белков встречается только один — L-треонин с (2S,3R)-конфигурацией. Остальные три стереоизомера (D-треонин, L- и D-аллотреонин) в природных белках практически не встречаются.

Боковая цепь треонина — гидроксиэтильная группа (−CH(OH)−CH₃). Благодаря гидроксильной группе аминокислота полярна, но не несёт заряда при физиологических значениях pH. Изоэлектрическая точка лежит вблизи pH 5,6. Треонин хорошо растворим в воде, плохо — в неполярных органических растворителях.

¶Открытие и история изучения

Треонин был выделен в 1935 году американским биохимиком Уильямом Каммингом Роузом и его сотрудниками из гидролизата фибрина — белка крови. Название отражает структурное родство с треозой, четырёхатомным сахаром, поскольку конфигурация части молекулы совпадает с конфигурацией этого соединения. В 1936 году была установлена структура, а позже осуществлён химический синтез.

Открытие треонина завершило длительный период поиска последней из незаменимых аминокислот, необходимых для роста животных. Работы Роуза по питательной ценности аминокислот сыграли ключевую роль в формировании современных представлений о белковом питании.

¶Биологическая роль

Треонин участвует в построении практически всех белков. Его остатки часто встречаются в активных центрах ферментов, где гидроксильная группа образует водородные связи с субстратами или кофакторами.

Ключевая особенность треонина — способность подвергаться посттрансляционному фосфорилированию по гидроксильной группе. Реакцию катализируют протеинкиназы, а обратный процесс — протеинфосфатазы. Фосфорилирование треонина, наряду с серином и тирозином, лежит в основе сигнальных каскадов, регулирующих деление клетки, обмен веществ и ответ на внешние стимулы. Нарушения этих процессов связаны с рядом заболеваний, включая онкологические.

Треонин служит предшественником в биосинтезе некоторых метаболитов. У бактерий и растений из него образуется изолейцин — через ряд ферментативных реакций. Кроме того, треонин участвует в синтезе глицина у ряда микроорганизмов.

¶Метаболизм

У человека треонин не синтезируется, поэтому относится к незаменимым аминокислотам. Основные пути его превращения:

• Катаболизм. Треониндегидратаза превращает треонин в α-кетобутират, который далее распадается до пропионил-КоА и в итоге включается в цикл трикарбоновых кислот или используется для синтеза глюкозы.
• Глициновый путь. У некоторых организмов треонин расщепляется треонинальдолазой на глицин и ацетальдегид.
• Превращение в пируват. Через серин и последующее дезаминирование треонин может давать пируват — центральный метаболит энергетического обмена.

¶Источники и потребность

Суточная потребность взрослого человека в треонине оценивается примерно в 15–20 мг на килограмм массы тела, что для человека массой 70 кг составляет около 1–1,4 г. У детей и беременных потребность выше.

Основные пищевые источники треонина:

Продукты животного происхождения содержат полноценный набор незаменимых аминокислот, тогда как большинство растительных белков лимитированы по одной или нескольким из них. Треонин нередко оказывается лимитирующей аминокислотой в зерновых культурах, особенно в рисе и пшенице.

¶Применение

Треонин используется как кормовая добавка в животноводстве — прежде всего в свиноводстве и птицеводстве, где балансирование рационов по этой аминокислоте повышает прирост массы и снижает расход корма. Добавляют его преимущественно в форме L-треонина, получаемого микробиологическим синтезом.

В медицине и фармацевтике треонин входит в состав растворов для парентерального питания и аминокислотных смесей. В пищевой промышленности применяется для обогащения продуктов и как компонент вкусовых добавок.

В лабораторной практике треонин используют в клеточных культурах как обязательный компонент питательных сред, а также в биохимических исследованиях при изучении фосфорилирования белков.

¶Значение в науке и промышленности

Производство L-треонина методом ферментации с использованием штаммов Corynebacterium glutamicum и Escherichia coli — крупная отрасль биотехнологии. Ежегодные мировые объёмы выпуска измеряются сотнями тысяч тонн. Технология основана на мутантных штаммах, у которых снята регуляция биосинтеза аминокислоты по механизму обратной связи.

Изучение треонина важно для понимания механизмов регуляции обмена веществ, передачи клеточных сигналов и принципов рационального питания. Как объект биохимии и как промышленно значимый продукт микробиологического синтеза треонин занимает заметное место среди аминокислот, применяемых в сельском хозяйстве, медицине и научных исследованиях.