Треонина как аминокислота¶

Треонина (α-амино-β-гидроксимасляная кислота, сокращённо Thr или T) — одна из двадцати протеиногенных аминокислот, входящих в состав белков живых организмов. Относится к классу полярных незаряженных аминокислот, содержит гидроксильную группу в боковой цепи. Для человека и ряда животных треонин является незаменимой аминокислотой: он не синтезируется в организме в достаточных количествах и должен поступать с пищей. Молекулярная формула — C₄H₉NO₃, молярная масса — 119,12 г/моль.

¶История открытия

Треонин был выделен в 1935 году американским биохимиком Уильямом Каммингом Роузом и его сотрудниками из фибрина — белка крови. Название происходит от слова «треоза» — четырёхуглеродного моносахарида, структурно родственного этой аминокислоте. Открытие завершило период поиска последней из незаменимых аминокислот, необходимых для роста животных. В 1936 году была установлена его химическая структура, а позднее осуществлён химический синтез.

¶Строение и свойства

Молекула треонина содержит два хиральных (асимметрических) центра — α-углеродный атом и β-углеродный атом, несущий гидроксильную группу. Вследствие этого существует четыре стереоизомера: L-треонин, D-треонин и две диастереомерные формы — L- и D-аллотреонин. В составе белков встречается исключительно L-треонин.

Боковая цепь треонина содержит гидроксильную группу, что делает его гидрофильным и позволяет образовывать водородные связи. Именно фосфорилирование гидроксильной группы треонина (наряду с серином и тирозином) играет ключевую роль в регуляции активности белков.

¶Биологическая роль

Треонин участвует в построении практически всех белков организма. Помимо структурной функции, он служит предшественником ряда биологически активных соединений и участвует в метаболических путях.

¶В составе белков

Остатки треонина часто находятся в активных центрах ферментов, где гидроксильная группа участвует в катализе. Фосфорилирование остатков треонина протеинкиназами — один из центральных механизмов внутриклеточной сигнализации. Обратный процесс осуществляют протеинфосфатазы.

¶Метаболические функции

Треонин расщепляется ферментом треониндегидратазой с образованием α-кетобутирата, который далее превращается в пропионил-КоА и вступает в цикл трикарбоновых кислот. У микроорганизмов и растений треонин служит предшественником изолейцина — другой незаменимой аминокислоты. В кишечнике треонин участвует в синтезе муцина — основного компонента защитной слизи.

¶Незаменимость и потребность

Для взрослого человека суточная потребность в треонине оценивается примерно в 15 мг на килограмм массы тела, для детей она выше — порядка 20–35 мг/кг. Недостаток треонина в рационе приводит к замедлению синтеза белков, нарушениям роста у детей и снижению иммунной функции.

¶Источники в питании

Треонин присутствует в большинстве белковых продуктов. Наиболее богаты им:

• мясо и птица (курица, индейка, говядина);
• рыба и морепродукты;
• яйца и молочные продукты (творог, сыр, молоко);
• бобовые (чечевица, соя, фасоль);
• орехи и семена;
• некоторые злаки (овёс, гречка).

Растительные белки, как правило, содержат меньше треонина, чем животные, поэтому при вегетарианском питании важно сочетать разные источники белка.

¶Применение

¶В медицине и питании

Треонин входит в состав парентерального питания и аминокислотных смесей для пациентов с нарушениями белкового обмена. Препараты на его основе применяются при недостаточности питания и в восстановительной терапии.

¶В промышленности

L-треонин производится в промышленных масштабах методом микробиологического синтеза с использованием мутантных штаммов бактерий Corynebacterium glutamicum и Escherichia coli. Основной объём продукции идёт на нужды животноводства — треонин добавляют в корма для свиней и птицы, чтобы сбалансировать их аминокислотный состав и повысить усвоение белка. Мировое производство треонина измеряется сотнями тысяч тонн в год.

¶В косметике

Треонин включают в состав увлажняющих и восстанавливающих косметических средств как компонент, способствующий поддержанию водного баланса кожи.

¶Значение в исследованиях

Треонин широко используется в биохимических и молекулярно-биологических исследованиях: как компонент питательных сред для культивирования клеток и микроорганизмов, в экспериментах по изучению фосфорилирования белков и в структурной биологии. Мутации, затрагивающие остатки треонина в ключевых белках, связаны с рядом наследственных заболеваний.