Рэнизин — фермент ренин и его значение¶

Рэнизин — устаревшее и частично сохраняющееся в научной литературе название фермента ренина (ангиотензинпревращающего фермента ренин-типа), а также торговое наименование ряда ферментных препаратов на основе химозина, применяемых в сыроделии. В разных контекстах термин обозначает разные, но родственные по функции вещества: протеолитический фермент, вырабатываемый в организме животных и человека, и промышленный молокосвёртывающий фермент микробного или животного происхождения. Такая многозначность требует уточнения при употреблении.

¶Определение и терминологическая путаница

В классической физиологии под рэнизином (renin) понимали вещество, выделяемое почками и запускающее каскад регуляции артериального давления. Позднее, чтобы избежать смешения с сычужным ферментом желудка, для почечного фермента закрепилось название «ренин», а для желудочного — «химозин» (реннин). Термин «рэнизин» чаще встречается в переводной и старой русскоязычной литературе, а также в названиях коммерческих ферментных препаратов.

¶Биохимическая природа

Ренин (почечный) — это аспартатная протеаза с молекулярной массой около 37–40 кДа, синтезируемая юкстагломерулярными клетками почек. Химозин — также аспартатная протеаза, вырабатываемая у молодых жвачных животных в сычуге (четвёртом отделе желудка). Оба фермента расщепляют пептидные связи, но действуют на разные субстраты: ренин — на ангиотензиноген, химозин — на казеин молока.

Сравнительная характеристика:

¶Ренин-ангиотензиновая система

Почечный ренин — ключевой элемент ренин-ангиотензин-альдостероновой системы (РААС), регулирующей водно-солевой баланс и артериальное давление. Фермент отщепляет от ангиотензиногена декапептид ангиотензин I, который затем под действием ангиотензинпревращающего фермента (АПФ) преобразуется в ангиотензин II — мощный вазоконстриктор. Секреция ренина возрастает при снижении почечного кровотока, падении концентрации натрия и активации симпатической нервной системы.

Нарушения РААС лежат в основе артериальной гипертензии, сердечной недостаточности, диабетической нефропатии. Поэтому блокаторы РААС — ингибиторы АПФ и блокаторы рецепторов ангиотензина II — стали одними из наиболее востребованных классов лекарств. Прямые ингибиторы ренина (например, алискирен) появились позднее и применяются ограниченнее.

¶Применение в сыроделии

Сычужный фермент (часто называемый рэнизином) — основа производства большинства твёрдых и полутвёрдых сыров. Он вызывает коагуляцию молока, расщепляя κ-казеин и дестабилизируя мицеллы казеина. Традиционно препарат получали из сычугов телят, что делало его дорогим и зависимым от животноводства.

С середины XX века развиваются альтернативные источники:

• Микробный реннин — ферменты плесеней (Rhizomucor miehei, R. pusillus) и бактерий.
• Рекомбинантный химозин — получают методом генной инженерии, встраивая ген телячьего химозина в дрожжи, грибы или бактерии. Такой фермент идентичен животному по действию и широко применяется в промышленности.

Рекомбинантный химозин позволил снизить себестоимость сыра, обеспечить стабильность качества и уменьшить зависимость от убоя молодняка. В ряде стран он маркируется как «ферментный препарат микробного происхождения», что важно для вегетарианцев и религиозных потребителей.

¶Клиническое и лабораторное значение

Определение активности ренина в плазме крови используется в диагностике вторичных гипертензий, в частности при стенозе почечной артерии, первичном гиперальдостеронизме и опухолях, секретирующих ренин. Различают:

• Прямое измерение концентрации ренина (Direct Renin Concentration, DRC).
• Активность ренина плазмы (Plasma Renin Activity, PRA) — косвенный метод по количеству образовавшегося ангиотензина I.

Соотношение «альдостерон/ренин» служит скрининговым тестом при подозрении на первичный альдостеронизм. Интерпретация результатов зависит от приёма лекарств, положения тела и солевой нагрузки, поэтому требует стандартизации условий забора крови.

¶Историческая справка

Ренин был одним из первых открытых гормоноподобных ферментов: его описал в 1898 году финский физиолог Роберт Тигерстедт, обнаружив в почечных экстрактах вещество, повышающее давление. Сычужный фермент известен с древности как основа сыроделия, но его белковая природа была установлена лишь в XIX–XX веках. Рекомбинантный химозин, одобренный для пищевого применения в 1990-х годах, стал одним из первых генетически модифицированных продуктов, разрешённых в пищевой промышленности.

¶Современное состояние

Сегодня термин «рэнизин» в строгой научной литературе почти вышел из употребления: физиологи говорят о ренине, технологи — о химозине или молокосвёртывающих ферментах. Однако в патентной, переводной и торговой документации он сохраняется, что порождает путаницу. При чтении источников важно различать медицинский и пищевой контексты: в первом случае речь идёт о регуляции давления, во втором — о свёртывании молока.

Дальнейшие исследования РААС связаны с поиском селективных модуляторов, влияющих на синтез и секрецию ренина, а в сыроделии — с оптимизацией рекомбинантных ферментов и разработкой растительных коагулянтов для вегетарианских продуктов.