Ароматические аминокислоты: классификация и свойства¶

Ароматические аминокислоты — группа аминокислот, боковая цепь которых содержит ароматическое кольцо. В эту категорию включают прежде всего протеиногенные (входящие в состав белков) соединения: фенилаланин, тирозин и триптофан, а также ряд близких по структуре производных, например гистидин, который иногда относят к частично ароматическим. Благодаря наличию сопряжённой π-электронной системы эти молекулы обладают характерным поглощением в ультрафиолетовой области спектра, что определяет их ключевую роль в биохимических методах анализа белков.

¶Классификация

Ароматические аминокислоты подразделяют по нескольким признакам.

По способности включаться в белки в ходе трансляции выделяют:

• Протеиногенные — фенилаланин, тирозин, триптофан (и условно гистидин). Кодируются стандартным генетическим кодом.
• Непротеиногенные — например, тироксин (производное тирозина, гормон щитовидной железы), дигидроксифенилаланин (ДОФА), 5-гидрокситриптофан.

По химическому строению кольца:

По полярности боковой цепи фенилаланин относят к неполярным (гидрофобным), тирозин — к полярным незаряженным, триптофан занимает промежуточное положение, а гистидин способен приобретать положительный заряд.

¶Физико-химические свойства

Ароматические аминокислоты — кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и плохо — в неполярных растворителях (за исключением фенилаланина, гидрофобность которого выше). Как и все аминокислоты, они амфотерны: содержат одновременно аминогруппу и карбоксильную группу и существуют в виде цвиттер-ионов. Каждая имеет характерную изоэлектрическую точку.

Важнейшее аналитическое свойство — поглощение света в ближнем ультрафиолете. Триптофан и тирозин дают максимум поглощения при длине волны около 280 нм, что лежит в основе спектрофотометрического определения концентрации белков. Триптофан также обладает собственной флуоресценцией, используемой в флуориметрии.

Ароматическое кольцо обусловливает участие этих остатков в гидрофобных взаимодействиях и в так называемых π-стэкинг-контактах, стабилизирующих пространственную структуру белков.

¶Биологическая роль

Фенилаланин — незаменимая аминокислота: в организме человека не синтезируется и должна поступать с пищей. Тирозин синтезируется из фенилаланина ферментом фенилаланингидроксилазой; при наследственном дефиците этого фермента развивается фенилкетонурия — тяжёлое заболевание обмена веществ. Триптофан также незаменим и служит предшественником серотонина и мелатонина.

Тирозин является предшественником катехоламинов (дофамина, адреналина, норадреналина), тиреоидных гормонов и пигмента меланина. Гистидин — предшественник гистамина, участвующего в аллергических и воспалительных реакциях.

¶Применение

• Пищевая промышленность — фенилаланин входит в состав синтетического подсластителя аспартама; триптофан используется как пищевая добавка.
• Фармакология — производные тирозина (L-ДОФА) применяют при лечении болезни Паркинсона; препараты на основе триптофана — в качестве антидепрессантов.
• Биохимия и аналитика — спектрофотометрия при 280 нм и флуоресцентные методы для количественного определения белков.
• Микробиология — тест на индол (образование из триптофана) применяется для идентификации бактерий.

¶Значение в структуре белков

Остатки ароматических аминокислот чаще локализуются во внутренней, гидрофобной части глобулярных белков, участвуя в укладке полипептидной цепи. В активных центрах ферментов тирозин и гистидин нередко выполняют каталитическую функцию, выступая донорами или акцепторами протонов. Триптофан часто играет роль во взаимодействии белков с лигандами и в межмолекулярном узнавании.