Цистеин: аминокислота, свойства и применение¶

Цистеин (сокращённо Cys или C) — одна из двадцати стандартных протеиногенных аминокислот, входящая в состав белков всех живых организмов. По химической природе представляет собой серосодержащую алифатическую аминокислоту с полярной незаряженной боковой цепью. Характерной особенностью цистеина является наличие тиоловой (сульфгидрильной) группы —SH, благодаря которой он проявляет уникальные химические свойства: способность образовывать дисульфидные связи, участвовать в окислительно-восстановительных реакциях и связывать ионы металлов. Цистеин кодируется кодонами UGU и UGC, а его остаток обозначается в белковых последовательностях как C.

¶Химическое строение и свойства

Молекулярная формула цистеина — C₃H₇NO₂S, молярная масса составляет около 121,16 г/моль. По строению он близок к серину, у которого гидроксильная группа заменена на тиоловую. Тиоловая группа придаёт цистеину ряд особенностей:

• Высокая реакционная способность. Сульфгидрильная группа легко окисляется, образуя дисульфидную связь —S—S— с другим остатком цистеина.
• Слабокислотные свойства. pKa тиоловой группы составляет около 8,3, что позволяет ей при физиологических значениях pH частично терять протон и образовывать тиолят-анион.
• Хелатирование металлов. Цистеин способен связывать ионы тяжёлых металлов, что лежит в основе его детоксицирующего действия.
• Оптическая активность. Природный L-цистеин вращает плоскость поляризации света; существует и D-форма, встречающаяся редко.

Название происходит от греческого «kystis» — мочевой пузырь, поскольку впервые вещество было выделено из камней мочевого пузыря.

¶История открытия

Цистеин был впервые получен в 1810 году английским химиком Уильямом Хайдом Волластоном, который извлёк его из мочевых камней. В 1884 году немецкий химик Ойген Бауманн установил, что цистин (дисульфидный димер цистеина) входит в состав белков. Синтез цистеина был осуществлён в 1930-х годах, а его роль в структуре белков — прежде всего в формировании дисульфидных связей — была окончательно выяснена после расшифровки структуры инсулина Фредериком Сэнгером в 1950-х годах.

¶Биологическая роль

¶Дисульфидные связи

Окисление двух остатков цистеина с образованием дисульфидного мостика играет ключевую роль в формировании трёхмерной структуры белков. Такие связи стабилизируют третичную и четвертичную структуру многих внеклеточных белков, например инсулина, иммуноглобулинов и кератина. Именно дисульфидные связи придают прочность и упругость волосам и ногтям.

¶Активный центр ферментов

Остаток цистеина часто входит в активные центры ферментов. Так, в цистеиновых протеазах (например, папаине) тиоловая группа участвует в катализе расщепления пептидных связей. Цистеин также присутствует в активном центре многих металлопротеинов.

¶Обмен веществ

Цистеин — заменимая аминокислота у взрослых, но у детей и при некоторых патологиях становится условно незаменимой. Он синтезируется из серина и гомоцистеина при участии витамина B₆. Цистеин служит предшественником ряда важных соединений:

¶Применение

¶Медицина и фармакология

Цистеин и его производные применяются в медицине:

• N-ацетилцистеин (ацетилцистеин) — муколитическое средство, разжижающее мокроту, а также антидот при отравлении парацетамолом.
• L-цистеин используется как антиоксидант и гепатопротектор.
• В составе парентерального питания для восполнения аминокислот.

¶Пищевая промышленность

Цистеин зарегистрирован как пищевая добавка E920, применяемая в качестве улучшителя муки и хлебопекарного улучшителя. Он ослабляет клейковину, что облегчает обработку теста. Также используется как ароматизатор, поскольку при нагревании с сахарами участвует в реакции Майяра, формируя мясные и хлебные ароматы.

¶Косметология

В составе косметических средств цистеин и его производные применяются для:

• укрепления и восстановления структуры волос;
• химической завивки (разрушение и повторное образование дисульфидных связей);
• осветления кожи (в качестве ингибитора синтеза меланина).

¶Биотехнология

Цистеин используется в лабораторной практике для восстановления дисульфидных связей в белках при их денатурации, а также как компонент буферных растворов и питательных сред.

¶Источники и потребность

Цистеин содержится в продуктах животного и растительного происхождения. Основные источники:

• мясо, птица, рыба;
• яйца и молочные продукты;
• бобовые, орехи, семена;
• лук, чеснок, брокколи.

Суточная потребность в цистеине точно не установлена; ориентировочно она оценивается в 10–20 мг на килограмм массы тела. Организм способен синтезировать его самостоятельно, поэтому дефицит встречается редко и обычно связан с нарушениями обмена веществ.

¶Наследственные нарушения обмена

Нарушения обмена цистеина приводят к тяжёлым заболеваниям:

• Цистинурия — повышенное выведение цистина с мочой, приводящее к образованию камней в почках.
• Цистиноз — накопление цистина в лизосомах клеток, поражающее почки и глаза.
• Гомоцистинурия — нарушение превращения гомоцистеина в цистеин, сопровождающееся поражением сосудов, скелета и глаз.

Эти состояния диагностируются биохимическими методами и требуют специальной диеты и терапии.

¶Интересные факты

• Запах жжёных волос и резины обусловлен серосодержащими продуктами распада цистеина.
• Цистеин — одна из немногих аминокислот, содержащих серу наряду с метионином.
• В белках цистеин встречается относительно редко, но его роль в структуре часто непропорционально велика.
• Символ «C» в однобуквенной нотации аминокислот закреплён именно за цистеином.