Треонин как аминокислота¶

Треонин (сокращённо Thr или T; систематическое название — 2-амино-3-гидроксибутановая кислота) — одна из двадцати стандартных протеиногенных аминокислот, входящих в состав белков всех живых организмов. Относится к классу полярных незаряженных аминокислот и содержит в боковой цепи гидроксильную группу. Для человека треонин является незаменимой аминокислотой: он не синтезируется в организме и должен поступать с пищей.

¶Химическое строение и свойства

Молекулярная формула треонина — C₄H₉NO₃, молярная масса — около 119,12 г/моль. В молекуле присутствуют две функциональные группы: аминогруппа (–NH₂) и карбоксильная группа (–COOH), а также вторичная спиртовая гидроксильная группа (–OH) в боковой цепи. Именно наличие гидроксила делает треонин гидрофильным и позволяет ему участвовать в образовании водородных связей.

Треонин существует в виде двух стереоизомеров — L- и D-формы, причём в состав белков входит исключительно L-треонин. Кроме того, молекула содержит два хиральных центра, поэтому для треонина различают четыре стереоизомера (L- и D-треонин, а также L- и D-аллотреонин). В нейтральных водных растворах аминокислота находится преимущественно в цвиттер-ионной форме.

Изоэлектрическая точка треонина лежит в слабокислой области (около pH 5,6). Аминокислота хорошо растворима в воде и плохо — в неполярных органических растворителях, что типично для полярных аминокислот.

¶История открытия

Треонин был выделен в 1935 году американским биохимиком Уильямом Каммингом Роузом и его сотрудниками из фибрина — белка крови. Название происходит от слова «треоза» — четырёхатомного сахара, структурное родство с которым обнаружили у этой аминокислоты. Открытие стало частью масштабной работы по установлению полного набора аминокислот, необходимых для питания животных. Позднее, в 1930-х годах, была окончательно доказана незаменимость треонина для человека и ряда животных.

¶Биологическая роль

Треонин выполняет в организме несколько функций:

• Структурная. Как компонент белков треонин входит в состав множества ферментов, рецепторов, транспортных и структурных белков. Его гидроксильная группа часто служит сайтом фосфорилирования.
• Метаболическая. Треонин является предшественником ряда биологически активных соединений. У бактерий и растений из него образуется изолейцин. В организме животных треонин распадается до глицина и ацетил-КоА.
• Регуляторная. Фосфорилирование остатков треонина — один из ключевых механизмов регуляции активности белков, наряду с фосфорилированием серина и тирозина.

Треонин относится к гликогенным аминокислотам: продукты его распада могут использоваться для синтеза глюкозы.

¶Незаменимость и пищевые источники

Поскольку ферменты человека не способны синтезировать треонин в необходимых количествах, он относится к незаменимым аминокислотам. Суточная потребность взрослого человека оценивается примерно в 15–30 мг на килограмм массы тела, что для человека массой 70 кг составляет порядка 1–2 г в сутки.

Основные пищевые источники треонина:

Полноценными по треонину считаются белки животного происхождения, а также соя. В большинстве злаковых культур треонин является одной из лимитирующих аминокислот, то есть содержится в недостаточном количестве.

¶Применение

В промышленности треонин получают преимущественно микробиологическим синтезом с использованием мутантных штаммов бактерий, например Corynebacterium glutamicum и Escherichia coli. L-треонин выпускается как кормовая добавка для сельскохозяйственных животных — свиней и птицы, где он позволяет балансировать рационы по аминокислотному составу и снижать долю дорогостоящих белковых кормов.

В медицине и фармацевтике треонин применяется в составе растворов для парентерального питания, а также как компонент инфузионных смесей для пациентов, не способных усваивать пищу обычным путём. В пищевой промышленности добавка зарегистрирована как регулятор вкуса и усилитель вкуса под индексом E641, хотя используется ограниченно.

В лабораторной практике треонин входит в состав питательных сред для культивирования микроорганизмов и клеточных культур.

¶Значение в биотехнологии и генетике

Треонин кодируется четырьмя кодонами матричной РНК: ACU, ACC, ACA и ACG. Благодаря этому он относится к аминокислотам с вырожденным генетическим кодом. Остатки треонина часто встречаются в активных центрах ферментов и в участках белок-белкового взаимодействия.

Мутации, затрагивающие остатки треонина в важных белках, могут приводить к наследственным заболеваниям. Так, замена одного треонина в гемоглобине лежит в основе некоторых аномальных гемоглобинов. Изучение метаболизма треонина важно для понимания процессов роста, развития и устойчивости микроорганизмов к неблагоприятным условиям.

¶Дефицит и избыток

Недостаток треонина в рационе приводит к нарушению синтеза белков, замедлению роста у детей и животных, снижению иммунитета. У сельскохозяйственных животных дефицит треонина проявляется снижением привесов и ухудшением качества продукции. Избыточное поступление треонина обычно не представляет опасности, поскольку излишки выводятся с мочой после метаболических превращений, однако длительный дисбаланс аминокислот в питании нежелателен.