Коллаген и его аминокислотный состав¶

Коллаген — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани животных и человека и обеспечивающий её прочность и эластичность. По массе это наиболее распространённый белок в организме млекопитающих: на его долю приходится около 25–35 % общего количества белка. Молекула коллагена построена из трёх полипептидных цепей, скрученных в тройную спираль, а её первичная структура характеризуется специфическим набором аминокислот, отличающим коллаген от большинства других белков.

¶Аминокислотный состав

Коллаген отличается необычным для белков аминокислотным профилем. Три аминокислоты составляют основную часть его массы:

• Глицин — примерно каждый третий остаток в цепи; его доля достигает 33 %.
• Пролин — около 12 %.
• Гидроксипролин — около 9–10 %; это редкая аминокислота, почти не встречающаяся в других белках.

Значительную долю занимают также аланин и гидроксилизин. При этом коллаген беден серосодержащими аминокислотами (метионин, цистеин) и практически не содержит триптофана.

Характерная особенность первичной структуры — повторяющийся трипептидный мотив Gly–X–Y, где Gly — глицин, а X и Y чаще всего представлены пролином и гидроксипролином. Именно регулярное чередование глицина позволяет трём цепям плотно прилегать друг к другу и образовывать тройную спираль.

¶Гидроксипролин и гидроксилизин

Гидроксипролин и гидроксилизин не входят в число 20 стандартных аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Они образуются уже после синтеза белка — в результате посттрансляционной модификации: ферменты пролилгидроксилаза и лизилгидроксилаза присоединяют гидроксильные группы к пролину и лизину. Для работы этих ферментов необходим витамин C (аскорбиновая кислота). Его недостаток нарушает гидроксилирование, спираль коллагена становится нестабильной, что проявляется размягчением и хрупкостью соединительной ткани — классический симптом цинги.

¶Типы коллагена

В организме человека и животных описано более 28 типов коллагена, различающихся последовательностью аминокислот и структурой. Основные:

¶Синтез и структура

Синтез коллагена начинается с образования проколлагена на рибосомах, затем происходит гидроксилирование и гликозилирование остатков. Из клетки молекулы выходят в виде тройной спирали, которая во внеклеточном пространстве собирается в фибриллы, а те — в волокна. Прочность фибриллам придают ковалентные связи между остатками лизина и гидроксилизина соседних молекул.

¶Пищевые источники

Коллаген поступает с пищей в составе продуктов животного происхождения:

• мясо и костные бульоны;
• рыба, особенно её кожа и хрящи;
• желатин и продукты на его основе — желе, мармелад, заливное;
• яйца, молочные продукты (в меньших количествах).

При переваривании коллаген расщепляется на аминокислоты и короткие пептиды, которые всасываются в кишечнике. Организм использует их как обычный источник аминокислот, а не как готовый коллаген для кожи или суставов.

¶Биологическая роль

Коллаген выполняет опорную и защитную функции: он формирует каркас кожи, костей, сухожилий, хрящей, стенок сосудов, роговицы глаза. С возрастом синтез коллагена снижается, а существующие волокна повреждаются, что связывают с появлением морщин, снижением упругости кожи и изменениями в суставах.

¶Применение

Коллаген и его производные (желатин, гидролизат коллагена) используются в пищевой промышленности, медицине (раневые покрытия, шовный материал, имплантаты), косметологии (кремы, инъекционные препараты) и в производстве биодобавок. Гидролизованный коллаген — это белок, расщеплённый до коротких пептидов, что облегчает его растворение и усвоение.

¶Значение аминокислотного состава

Именно уникальное сочетание глицина, пролина и гидроксипролина определяет физические свойства коллагена: высокую механическую прочность, устойчивость к растяжению и способность образовывать волокнистые структуры. Неполноценность аминокислотного состава — отсутствие триптофана и низкое содержание незаменимых аминокислот — делает коллаген неполноценным белком с точки зрения питания: он не может служить единственным источником белка в рационе.