Пролин как аминокислота¶

Пролин (сокращённо Pro или P; систематическое название — пирролидин-2-карбоновая кислота) — органическое соединение, одна из двадцати стандартных протеиногенных аминокислот, входящих в состав белков живых организмов. Его отличительная особенность состоит в том, что боковая цепь замкнута в пятичленное кольцо вместе с атомом азота аминогруппы: пролин является единственной стандартной аминокислотой, у которой вторичная, а не первичная аминогруппа. Благодаря этому строению пролин занимает особое положение среди аминокислот по своим химическим и структурным свойствам.

¶Химическое строение

Молекулярная формула пролина — C₅H₉NO₂, молярная масса — около 115,13 г/моль. В отличие от других аминокислот, где аминогруппа −NH₂ связана с α-углеродным атомом, в пролине азот включён в пирролидиновое кольцо и связан с двумя углеродными атомами. Такая структура делает пролин иминокислотой по химической классификации, хотя в биохимической литературе его традиционно относят к аминокислотам.

Боковая цепь пролина алифатическая и неполярная, поэтому он относится к гидрофобным аминокислотам. Из-за отсутствия свободного атома водорода при азоте пролин не может выступать донором водородной связи в пептидной группе, хотя способен быть её акцептором.

Как и другие аминокислоты, пролин существует в виде двух оптических изомеров — L-пролина и D-пролина. В состав белков живых организмов входит исключительно L-форма.

¶Физические и химические свойства

L-пролин представляет собой бесцветное кристаллическое вещество, хорошо растворимое в воде и плохо — в неполярных органических растворителях. Температура плавления составляет около 220–222 °C с разложением. Изоэлектрическая точка пролина лежит в слабокислой области — примерно при pH 6,3.

Пролин не участвует в реакциях трансаминирования в той же мере, что другие аминокислоты, поскольку его α-аминогруппа вторична. Его катаболизм идёт через превращение в глутамат. Ключевые ферменты метаболизма пролина — пролиноксидаза и пролиндегидрогеназа.

¶Роль в структуре белков

Пролин играет уникальную роль в формировании пространственной структуры белков. Из-за жёсткого кольца вращение вокруг связи между азотом и α-углеродом ограничено, что придаёт пептидной связи, предшествующей пролину, повышенную жёсткость. Это делает пролин «структурным изломом» полипептидной цепи.

Такое свойство особенно важно в коллагене — основном белке соединительной ткани. Коллаген содержит необычно высокую долю пролина и гидроксипролина (в сумме до 20–25 % остатков). Именно эти аминокислоты обеспечивают формирование характерной тройной спирали коллагена и его механическую прочность. Гидроксилирование пролина, происходящее при участии витамина C, критически важно: при недостатке витамина C синтез коллагена нарушается, что приводит к цинге.

Пролин часто встречается в местах изгибов белковой цепи и в так называемых β-поворотах, а также на N-концах α-спиралей.

¶Биологическое значение

Пролин — заменимая аминокислота для человека и многих животных: организм способен синтезировать его самостоятельно из глутамата. Тем не менее он выполняет ряд важных функций:

• структурная основа коллагена и эластина соединительной ткани;
• участие в синтезе белков, обеспечивающих прочность кожи, сухожилий, хрящей и стенок сосудов;
• компонент некоторых сигнальных молекул и нейропептидов;
• участие в клеточном метаболизме и энергетическом обмене.

Пролин также служит источником энергии в условиях стресса и участвует в регуляции окислительно-восстановительного баланса клетки.

¶Применение

В промышленности и медицине пролин применяется в нескольких направлениях:

• в фармацевтике — как компонент инфузионных растворов для парентерального питания и аминокислотных смесей;
• в косметологии — в составе средств, стимулирующих синтез коллагена и уход за кожей;
• в пищевой промышленности — как пищевая добавка и вкусовое вещество;
• в биотехнологии — при производстве рекомбинантных белков и в микробиологическом синтезе;
• в химии — как хиральный катализатор и реагент в органическом синтезе.

¶Пищевые источники

Пролин содержится в продуктах, богатых белками и коллагеном. К ним относятся мясо, особенно соединительная ткань, костные бульоны, рыба, молочные продукты, яйца, а также некоторые растительные источники — соя, капуста, спаржа, грибы. Поскольку пролин заменим, строгая норма его потребления с пищей не установлена.

¶Наследственные нарушения обмена

Существуют редкие генетические заболевания, связанные с нарушением метаболизма пролина. Гиперпролинемия — состояние, при котором концентрация пролина в крови повышена из-за дефекта фермента пролиноксидазы. Оно может проявляться неврологическими симптомами и задержкой развития. Другой тип нарушений связан с дефицитом пролиндегидрогеназы. Эти состояния диагностируются биохимическими методами и требуют диетической коррекции.

¶Интересные факты

• Пролин — единственная протеиногенная аминокислота, боковая цепь которой образует кольцо с азотом основной цепи.
• Высокое содержание пролина в коллагене — одна из причин, по которой этот белок устойчив к растяжению.
• Пролин не способен образовывать α-спираль как обычные аминокислоты и часто прерывает её.
• Название происходит от греческого слова, связанного с пирролидином, входящим в его структуру.