Эланин — белок соединительной ткани¶

Эланин — фибриллярный белок, входящий в состав межклеточного вещества соединительной ткани позвоночных животных и человека. По своей природе представляет собой комплекс (соединение) эластина с микрофибриллярным гликопротеином, образующий эластические волокна. Термин применяется преимущественно в гистологии, биохимии и медицине для обозначения зрелой формы эластического компонента, обеспечивающего такие механические свойства тканей, как растяжимость и упругость.

¶Общая характеристика

Эластические волокна присутствуют в тех тканях, которые в процессе функционирования подвергаются многократному растяжению и возвращению к исходной форме: в стенках кровеносных сосудов, лёгких, коже, связках, хрящах ушной раковины и гортани. Основу этих волокон составляет эластин — гидрофобный белок, доля которого в сухом веществе волокна достигает 80–90 %. Второй компонент — микрофибриллы, построенные из гликопротеинов (в частности, фибриллина). Их сочетание и получило название эланина.

В отличие от коллагена, эластин не имеет строго регулярной периодической структуры и характеризуется сильно разветвлённой пространственной сетью. Именно эта сетчатая организация позволяет волокну обратимо деформироваться без разрывов.

¶Химический состав и строение

Молекула эластина состоит преимущественно из небольших гидрофобных аминокислот:

• глицин;
• аланин;
• валин;
• пролин и его производное — гидроксипролин;
• лейцин и изолейцин.

Характерной особенностью является наличие поперечных сшивок — десмозина и изодесмозина, которые образуются в результате ферментативного окисления остатков лизина. Эти сшивки придают волокну нерастворимость, устойчивость к действию кислот, щелочей и большинства протеолитических ферментов. Растворимый предшественник эластина — тропоэластин — синтезируется клетками соединительной ткани и лишь затем полимеризуется в нерастворимую сеть.

Микрофибриллярный компонент (гликопротеиновая часть) выполняет роль «каркаса», на котором откладываются молекулы эластина при формировании волокна. Соотношение этих компонентов меняется в зависимости от типа ткани и возраста организма.

¶Синтез и формирование волокон

Образование эланина происходит во внеклеточном пространстве. Основные этапы:

1. Синтез тропоэластина на рибосомах клеток (фибробластов, гладкомышечных клеток, хондробластов).
2. Секреция молекул во внеклеточный матрикс.
3. Сборка микрофибриллярного каркаса из гликопротеинов.
4. Отложение молекул тропоэластина на каркасе.
5. Формирование поперечных сшивок под действием фермента лизилоксидазы.

Скорость синтеза эластических волокон наиболее высока в эмбриональном и раннем постнатальном периоде. У взрослого организма обновление эластина идёт крайне медленно, а в ряде тканей (например, в стенке аорты) практически не происходит в течение всей жизни.

¶Функции

Основные функции эланина определяются его механическими свойствами:

• обеспечение эластичности и растяжимости тканей;
• возврат тканей к исходной форме после снятия нагрузки;
• поддержание упругости стенок крупных сосудов, что сглаживает пульсовые колебания давления;
• участие в формировании эластического каркаса лёгочной ткани, необходимого для дыхательных движений;
• придание коже способности растягиваться и восстанавливаться.

Эластические волокна не обладают сократительной способностью: их деформация является пассивной, обусловленной энтропийными свойствами полимерной сети.

¶Возрастные и патологические изменения

С возрастом эластические волокна претерпевают дегенеративные изменения: уменьшается доля эластина, накапливаются кальциевые отложения, снижается эластичность. Это лежит в основе возрастного повышения жёсткости артерий и потери упругости кожи.

Наследственные нарушения, связанные с эластином и микрофибриллами, включают:

• синдром Марфана — обусловлен дефектом фибриллина;
• синдром Элерса — Данлоса (ряд типов) — связан с нарушениями синтеза и сшивки коллагена и эластина;
• cutis laxa (вялая кожа) — характеризуется дряблостью кожных покровов вследствие дефектов эластических волокон.

Приобретённое разрушение эластина наблюдается при атеросклерозе, эмфиземе лёгких, хронических воспалительных процессах. Ключевую роль в деградации играют ферменты эластазы, вырабатываемые нейтрофилами и другими клетками.

¶Методы исследования

Для изучения эланина и эластических волокон применяются:

• гистологические окраски (орсеин, резорцин-фуксин, альдегид-фуксин), избирательно выявляющие эластические структуры;
• электронная микроскопия, позволяющая различать аморфный эластин и микрофибриллы;
• биохимический анализ аминокислотного состава и поперечных сшивок;
• иммуногистохимические методы с антителами к эластину и фибриллину.

¶Значение

Эланин как основной компонент эластических волокон определяет механические свойства ряда жизненно важных тканей. Понимание его строения и метаболизма имеет значение для кардиологии, пульмонологии, дерматологии и медицинской генетики. Нарушения синтеза и деградации эластина лежат в основе целого ряда наследственных и приобретённых заболеваний, что делает изучение этого белка актуальной задачей биологии и медицины.