Пепсин: функции и применение фермента¶

Пепсин — это пищеварительный фермент класса гидролаз (протеаз), который расщепляет белки на более короткие пептиды. Он вырабатывается в желудке позвоночных животных и человека в виде неактивного предшественника — пепсиногена, который превращается в активную форму под действием соляной кислоты желудочного сока. Пепсин относится к семейству аспартатных протеаз и работает в кислой среде с оптимумом pH около 1,5–2,0. Именно благодаря этому ферменту становится возможным начальный этап переваривания белковой пищи в желудке.

¶Биохимическая природа

Пепсин представляет собой белок с молекулярной массой около 34 600 дальтон (у человека). Его активный центр содержит два остатка аспарагиновой кислоты, которые участвуют в разрыве пептидных связей. Фермент преимущественно гидролизует связи, образованные ароматическими аминокислотами — фенилаланином, тирозином и триптофаном, а также лейцином.

Пепсин синтезируется главными клетками (обкладочными) слизистой оболочки желудка в виде пепсиногена. Активация происходит двумя путями: самопроизвольно при контакте с соляной кислотой и автокаталитически — уже образовавшийся пепсин активирует новые молекулы пепсиногена. Такой механизм защищает клетки желудка от самопереваривания.

¶Зачем нужен пепсин

Основная функция фермента — переваривание белков. Пепсин выполняет несколько задач:

• Расщепление белков пищи на полипептиды и олигопептиды, которые затем перерабатываются в тонком кишечнике другими ферментами (трипсином, химотрипсином, пептидазами).
• Активация других ферментов желудочного сока, в частности превращение пепсиногена в пепсин.
• Антибактериальное действие — кислая среда вместе с пепсином подавляет часть микроорганизмов, попадающих с пищей.
• Участие в выработке гастрина — гормона, регулирующего секрецию желудочного сока.

Без достаточной активности пепсина белки перевариваются неполноценно, что может приводить к нарушению всасывания аминокислот и дискомфорту в желудке.

¶Применение в медицине

Пепсин используется как лекарственное средство при расстройствах пищеварения, связанных с пониженной кислотностью или недостаточной выработкой ферментов. Препараты пепсина назначают при:

• ахилии (отсутствии соляной кислоты в желудочном соке);
• гипоацидном гастрите;
• диспепсии, ощущении тяжести после еды;
• некоторых формах анемии, связанных с нарушением усвоения железа и витамина B12.

Обычно пепсин комбинируют с соляной кислотой или принимают вместе с ней, поскольку фермент активен только в кислой среде. Также его включают в состав комплексных ферментных препаратов.

¶Применение в промышленности

Пепсин широко применяется в пищевой промышленности и технологиях:

• Сыроделие. Фермент используется для створаживания молока при производстве некоторых видов сыра, хотя чаще для этих целей применяют реннин (химозин).
• Переработка желатина и коллагена. Пепсин помогает расщеплять коллагенсодержащее сырьё.
• Производство белковых гидролизатов для пищевых добавок и кормов.
• Лабораторные исследования — в биохимии для изучения структуры белков и в методах пептидного картирования.

¶Источники и получение

Промышленно пепсин получают из слизистой оболочки желудков свиней и крупного рогатого скота. Свиной пепсин наиболее близок по свойствам к человеческому. Существуют также растительные и микробные протеазы со схожим действием, но именно животный пепсин остаётся классическим препаратом.

¶Факторы, влияющие на активность

Активность пепсина зависит от нескольких условий:

¶Нарушения, связанные с пепсином

Недостаток пепсина наблюдается при атрофическом гастрите, после операций на желудке, при дефиците соляной кислоты. Избыточная активность фермента в сочетании с повышенной кислотностью способствует развитию гастроэзофагеального рефлюкса и повреждению слизистой пищевода — пепсин обнаруживается в рефлюктате и играет роль в развитии эзофагита.

¶Интересные факты

• Пепсин был одним из первых ферментов, полученных в кристаллическом виде (в 1930 году Джон Нортроп), за что учёный получил Нобелевскую премию.
• Фермент сохраняет активность в очень кислой среде, где большинство других белков разрушается.
• Название происходит от греческого слова «пепсис» — пищеварение.