Лизин: аминокислота и её свойства¶

Лизин — алифатическая незаменимая аминокислота с положительно заряженной боковой цепью, относящаяся к классу основных (катионных) аминокислот. Входит в число двадцати стандартных аминокислот, из которых построены белки живых организмов. Организм человека и большинства животных не способен синтезировать лизин самостоятельно, поэтому он должен поступать с пищей. Химическая формула — C₆H₁₄N₂O₂, молекулярная масса — 146,19 г/моль.

¶Химическое строение и свойства

Лизин содержит α-аминогруппу, карбоксильную группу и боковую цепь из четырёх метиленовых звеньев, завершающуюся ε-аминогруппой. Наличие второй аминогруппы обусловливает основные свойства: изоэлектрическая точка лизина лежит в щелочной области (около pH 9,7). При физиологических значениях pH боковая цепь несёт положительный заряд, что определяет участие остатков лизина в ионных взаимодействиях внутри белковых молекул и в связывании с отрицательно заряженными молекулами, например с ДНК.

Лизин существует в двух зеркальных формах — L- и D-лизине; в составе белков встречается исключительно L-форма. Вещество хорошо растворимо в воде, имеет сладковатый вкус. ε-Аминогруппа обладает высокой реакционной способностью, что лежит в основе ряда посттрансляционных модификаций белков.

¶Биологическая роль

Лизин выполняет несколько ключевых функций:

• Структурная — входит в состав коллагена и эластина, обеспечивая поперечные сшивки между цепями белка, от которых зависит прочность соединительной ткани.
• Метаболическая — служит предшественником карнитина, необходимого для транспорта жирных кислот в митохондрии.
• Регуляторная — участвует в модификациях гистонов (ацетилирование, метилирование), влияя на активность генов.
• Связывание кофакторов — остатки лизина образуют связи с биотином и пиридоксалем в ферментах.

¶Модификации

После включения в белок лизин может подвергаться химическим изменениям. Наиболее изучены ацетилирование (регуляция хроматина), метилирование, убиквитинирование (маркировка белков для разрушения в протеасомах) и образование шиффовых оснований. Кросс-сшивки лизина, возникающие при старении тканей, связаны с потерей эластичности коллагена.

¶Источники и обмен

Основные пищевые источники лизина — продукты животного происхождения: мясо, рыба, яйца, молоко, сыр. Среди растительных продуктов им богаты бобовые (особенно соя и чечевица), тогда как зерновые (пшеница, кукуруза, рис) содержат его мало. Именно дефицит лизина часто лимитирует питательную ценность растительных белков, что учитывается при составлении кормовых рационов сельскохозяйственных животных.

В промышленности лизин получают микробиологическим синтезом с помощью мутантных штаммов Corynebacterium glutamicum. Мировое производство кормового L-лизина измеряется сотнями тысяч тонн в год; основная часть используется как добавка в корма для свиней и птицы.

¶Метаболические нарушения

Наследственное заболевание — периодическая гиперлизинемия — связано с дефицитом фермента лизин-кетоглутаратредуктазы и проявляется эпизодами рвоты, летаргии и задержкой развития. Избыток лизина в рационе может конкурировать с аргинином за транспортные системы, что учитывается в диетологии. При недостатке лизина у человека наблюдаются утомляемость, снижение иммунитета, замедление роста у детей и нарушения кальциевого обмена.

¶Применение

Помимо кормовой отрасли, лизин применяется в пищевой промышленности (обогащение продуктов, реакция Майяра с сахарами), в фармацевтике (в составе растворов для парентерального питания) и в косметологии. В лабораторной практике производные лизина используются для сшивания белков и иммобилизации ферментов на носителях.