Эластин — структурный белок соединительной ткани¶

Эластин — структурный белок внеклеточного матрикса соединительной ткани, обладающий высокой эластичностью и обеспечивающий способность тканей к обратимой деформации — растяжению и последующему возврату к исходной форме. По химической природе относится к фибриллярным белкам, входит в группу склеропротеинов наряду с коллагеном и кератином. Основные источники эластина в организме животных и человека — связки, стенки крупных кровеносных сосудов, лёгкие, кожа и хрящи.

¶Химическая природа и строение

Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника — тропоэластина, который затем претерпевает сшивку и превращается в нерастворимый полимер. Молекула тропоэластина состоит примерно из 700–800 аминокислотных остатков. Его аминокислотный состав необычен: около 30 % приходится на глицин, значительны доли аланина и валина, тогда как содержание полярных и заряженных аминокислот невелико.

Ключевая особенность эластина — наличие особых сшивок между цепями, которые образуются при участии фермента лизилоксидазы. Эти сшивки (десмозин и изодесмозин) соединяют несколько полипептидных цепей в единую пространственную сеть. Именно благодаря такой сетчатой структуре эластин способен растягиваться и возвращаться в исходное состояние, тогда как отдельные цепи сами по себе эластичностью не обладают.

Молекулы эластина организованы в волокна и пластины. В эластических волокнах аморфный эластин сочетается с микрофибриллами, содержащими гликопротеины, в частности фибриллин. Эти микрофибриллы формируют каркас, на котором откладывается эластин.

¶Свойства

Эластин отличается высокой механической прочностью и устойчивостью. Он способен растягиваться на 100–200 % от исходной длины и полностью восстанавливать форму. Белок практически нерастворим в воде и большинстве растворителей, устойчив к действию кислот, щелочей и большинства протеолитических ферментов, поскольку его цепи сильно сшиты.

Эластин — долгоживущий белок: у человека период его полураспада измеряется десятилетиями, а в некоторых тканях он практически не обновляется в течение жизни. Это отличает его от коллагена, который обновляется заметно интенсивнее.

¶Распространение в организме

Эластин входит в состав эластических волокон, которые встречаются в различных тканях:

• Кровеносные сосуды. Эластические мембраны и волокна формируют стенки аорты и крупных артерий, обеспечивая их растяжение при систоле и возврат при диастоле.
• Лёгкие. Эластические волокна в альвеолярных стенках обеспечивают эластическую тягу, необходимую для выдоха.
• Кожа. Эластин вместе с коллагеном придаёт коже упругость и способность возвращаться к исходной форме после растяжения.
• Связки и сухожилия. Жёлтые связки позвоночника почти целиком состоят из эластина.
• Хрящи. Эластические хрящи (например, ушная раковина, надгортанник) содержат значительное количество эластина.

¶Синтез и регуляция

Синтез тропоэластина происходит в клетках соединительной ткани — фибробластах, гладкомышечных клетках сосудов, хондробластах. После секреции в межклеточное пространство молекулы собираются на микрофибриллярном каркасе, а затем сшиваются лизилоксидазой. Активность этого фермента зависит от ионов меди, поэтому нарушение обмена меди отражается на формировании эластических волокон.

С возрастом синтез эластина снижается, а существующие волокна постепенно повреждаются. Восстановление эластиновой сети в зрелых тканях ограничено.

¶Нарушения, связанные с эластином

Нарушения структуры или синтеза эластина лежат в основе ряда наследственных и приобретённых заболеваний:

• Синдром Марфана — наследственное заболевание, вызванное мутациями гена фибриллина; проявляется нарушениями со стороны соединительной ткани, в том числе стенок сосудов.
• Синдром Элерса — Данлоса — группа наследственных нарушений соединительной ткани, при которых страдает прочность и эластичность тканей.
• Стеноз аорты надклапанный — редкое состояние, связанное с дефектами эластиновых структур.
• Эмфизема лёгких — приобретённое поражение, при котором разрушаются эластические волокна альвеол, что ведёт к потере эластической тяги лёгких.
• Старение кожи — снижение и повреждение эластина проявляется морщинами и потерей упругости.

¶Применение

Эластин и продукты его гидролиза (эластиновые пептиды) используются в составе косметических средств, предназначенных для ухода за кожей, а также в биомедицинских исследованиях и при разработке материалов для тканевой инженерии. Благодаря биосовместимости и эластичности эластин рассматривается как перспективный компонент искусственных сосудов и других имплантатов.

¶Методы изучения

Для исследования эластина применяют гистологические методы: специальные окраски (например, орсеин, резорцин-фуксин, альдегид-фуксин) позволяют избирательно выявлять эластические волокна в тканях. В биохимических исследованиях используют определение десмозина как маркера эластина, а также методы электронной микроскопии для изучения ультраструктуры волокон.