Эластин: строение и функции белка¶

Эластин — структурный белок соединительной ткани из класса склеропротеинов, обеспечивающий эластичность и обратимую растяжимость органов и тканей. В отличие от коллагена, придающего тканям прочность на разрыв, эластин отвечает за способность кожи, лёгких, кровеносных сосудов и связок деформироваться под нагрузкой и возвращаться к исходной форме. По химической природе это нерастворимый фибриллярный белок с высоким содержанием гидрофобных аминокислот.

¶Химическое строение

Молекула эластина построена из полипептидных цепей, богатых глицином, валином, аланином и пролином. Характерная особенность — наличие десмозина и изодесмозина, необычных аминокислот, образующихся при сшивании боковых цепей лизина. Эти поперечные связи соединяют отдельные цепи в единую трёхмерную сеть, что и придаёт материалу эластические свойства.

В отличие от коллагена, где цепи уложены в регулярную спираль, эластин аморфен: его цепи образуют беспорядочный клубок, способный растягиваться. Гидрофобные участки молекул участвуют в формировании так называемых β-спиралей, которые при растяжении распрямляются, а при снятии нагрузки вновь сворачиваются за счёт энтропийного эффекта.

¶Синтез и формирование волокон

Эластин синтезируется клетками соединительной ткани — фибробластами, гладкомышечными клетками и хондробластами — в виде растворимого предшественника тропоэластина. Молекулы тропоэластина выделяются во внеклеточное пространство, где под действием фермента лизилоксидазы происходит окислительное дезаминирование лизиновых остатков и образование поперечных сшивок.

Сборка эластиновых волокон происходит на каркасе из микрофибрилл, основным компонентом которых является фибриллин. Микрофибриллы задают пространственную организацию, а эластин заполняет промежутки между ними. Нарушения этого процесса лежат в основе наследственных заболеваний, в частности синдрома Марфана.

¶Свойства

Ключевое свойство эластина — высокая растяжимость: волокно способно удлиняться более чем на 100 % от исходной длины и полностью восстанавливать форму. Материал устойчив к действию кислот, щелочей и большинства протеолитических ферментов, за исключением специфического фермента эластазы.

Эластин практически нерастворим в воде и органических растворителях. Он отличается долговечностью: период полураспада в организме человека измеряется десятилетиями, а в некоторых тканях (например, в стенке аорты) белок сохраняется на протяжении всей жизни.

¶Распространение в организме

Эластин входит в состав эластических волокон, которые присутствуют в:

• коже — обеспечивает её упругость и способность возвращаться к исходному состоянию;
• стенках кровеносных сосудов, особенно крупных артерий, где сглаживает пульсовые колебания давления;
• лёгких — участвует в эластической тяге, необходимой для выдоха;
• связках и сухожилиях;
• хрящевой ткани, в частности в эластическом хряще ушной раковины и надгортанника.

Соотношение эластина и коллагена в разных тканях различается и определяет их механические характеристики. Так, в стенке аорты эластина особенно много, что позволяет ей растягиваться при каждом сокращении сердца.

¶Клиническое значение

С возрастом синтез эластина снижается, а существующие волокна подвергаются деградации под действием эластазы и других ферментов. Это проявляется потерей эластичности кожи, образованием морщин, снижением растяжимости лёгких и повышением жёсткости артерий.

Наследственные дефекты, затрагивающие эластин или белки его микрофибриллярного каркаса, приводят к тяжёлым заболеваниям. Синдром Марфана связан с мутациями гена фибриллина-1; синдром Вильямса — с делецией участка хромосомы, включающего ген эластина. Дефицит эластина в стенке сосудов ведёт к развитию аневризм и стенозов.

Повышенная активность эластазы наблюдается при эмфиземе лёгких, хронической обструктивной болезни лёгких и ряде воспалительных процессов. Наследственный дефицит ингибитора эластазы (α1-антитрипсина) считается фактором риска раннего развития эмфиземы.

¶Применение

В медицине и косметологии используются препараты и материалы на основе эластина или стимулирующие его синтез. В дерматологии применяются косметические средства, содержащие гидролизованный эластин, хотя его способность проникать в глубокие слои кожи ограничена.

В тканевой инженерии эластин рассматривается как перспективный материал для создания искусственных сосудов, кожных имплантатов и биосовместимых покрытий. Изучаются рекомбинантные аналоги эластина — так называемые эластиноподобные полипептиды, обладающие контролируемыми механическими свойствами.

В пищевой промышленности эластин как компонент соединительной ткани влияет на жёсткость мяса; его частичный гидролиз используется при производстве желатина и коллагеновых гидролизатов.

¶Методы исследования

Для изучения эластина применяют гистологические окраски, например резорцин-фуксин, избирательно выявляющий эластические волокна. В биохимических исследованиях используют аминокислотный анализ, электронную микроскопию и методы определения содержания десмозина. Молекулярно-генетические методы позволяют выявлять мутации в гене ELN, кодирующем эластин.